DIA

Dia hanya dia di duniaku
Dia hanya dia di mataku
Dunia terasa telah menghilang
Tanpa ada dia di hidupku

Sungguh sebuah tanya yang terindah
Bagaimana dia merengkuh sadarku
Tak perlu ku bermimpi yang indah
Karena ada dia di hidupku

Ku ingin dia yang sempurna (yang sempurna)
Untuk diriku yang biasa (yang biasa)
Ku ingin hatinya, ku ingin cintanya
Ku ingin semua yang ada pada dirinya

Ku hanya manusia biasa (yang biasa)
Tuhan bantu ku tuk berubah (untuk berubah)
Tuk miliki dia, tuk bahagiakannya
Tuk menjadi seorang yang sempurna untuk dia

Ku ingin dia yang sempurna (yang sempurna)
Untuk diriku yang biasa
Ku ingin hatinya, ku ingin cintanya
Ku ingin semua yang ada pada dirinya

Ku hanya manusia biasa (yang biasa)
Tuhan bantu ku tuk berubah (tuk berubah)
Tuk miliki dia, tuk bahagiakannya
Tuk menjadi seorang yang sempurna untuk dia

Regulasi Enzim

A.     ENZIM

Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein.

Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.
1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.
2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.

Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang tepat. Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas, diaktifkan dengan memecah salah satu peptidanya untuk membentuk enzim tripsin yang aktif. Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen.

Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.

1. Apoenzim
Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.

2. Koenzim
Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat.
Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.

Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti NAD atau donor dari gugus kimia, seperti AT P (Adenosin Tri Phosfat).

B.SIFAT SIFAT ENZIM

a. Enzim hanya mengubah kecepatan reaksi, artinya enzim tidak mengubah produk akhir yang dibentuk atau mempengaruhi keseimbangan reaksi, hanya meningkatkan laju suatu reaksi.

b. Enzim bekerja secara spesifik, artinya enzim hanya mempengaruhi substrat tertentu saja.

c. Enzim merupakan protein. Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti protein. Antara lain bekerja pada suhu optimum, umumnya pada suhu kamar. Enzim akan kehilangan aktivitasnya karena pH yang terlalu asam atau basa kuat, dan pelarut organik. Selain itu, panas yang terlalu tinggi akan membuat enzim terdenaturasi sehingga tidak dapat berfungsi sebagai mana mestinya.

d. Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit. Sesuai dengan fungsinya sebagai katalisator, enzim diperlukan dalam jumlah yang sedikit.

e. Enzim bekerja secara bolak-balik. Reaksi-reaksi yang dikendalikan enzim dapat berbalik, artinya enzim tidak menentukan arah reaksi tetapi hanya mempercepat laju reaksi sehingga tercapai keseimbangan. Enzim dapat menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa lain. Atau sebaliknya, menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu. Reaksinya dapat digambarkan sebagai berikut.

f. Enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah suhu, pH, aktivator (pengaktif), dan inhibitor (penghambat) serta konsentrasi substrat.

C.AKTIFASI ENZIM

Enzim dapat bekerja mmpercepat suatu reaksi dengan menurunkan energi aktivasi. Untuk bekerja, enzim membutuhkan substrat. Dengan menurunkan energi aktivasi, maka terbentuknya kompleks enzim-substrat menjadi lebih cepat, sehingga reaksi cepat terjadi. Cara aktivasi enzim: enzim merupakan suatu protein. Enzim akan teraktifkan saat masuk ke aparatus golgi, untuk penambahan suatu substansi dalam proses pematangan (packaging). Cara inaktivasi enzim dengan feed back mechanism. Ada 2 macam feed back, yaitu feed back positif (inducible), dan feed back negatif (inhibitor). Dengan mekanisme feed back negatif, enzim dapat diinaktifkan.
Contoh: acyltransferase, glycosiltransferase.

Salah satu sifat enzim yaitu bahwa enzim merupakan biokatalisator yang paling efisien. Dalam menjalankan tugasnya inilah ada beberapa hal yang mempengaruhi kecepetan reaksi yang dilakkan enzim, yang pastinya berhubungan erat dengan energi aktivasi.

Kecepatan reaksi yang tinggi dengan keberadaan enzim berhubungan dengan energi aktivasi. Maksud dar pernyaaan ini yaitu jika reaksi yang terjadi dalam sel berlangsung diluar sel, kecepatannya akan sangat lambat kecuali yang terjadi pada energi diberikan, misalnya dengan peningkatan suhu.  Sementara reaksi dalam sel berlangsung pada suhu sekitar lingkungannya (mis. 5^o - 40^oC).

Aktivasi enzim di dalam tubuh makhluk hidup di kontrol sel dengan cara berikut :

1.      Aktivasi enzim berupa produksi enzim dikontrol berkaitan dengan respon sel terhadap lingkungan, dengan cara transkripsi dan translasi gen enzim, dan bentuk regulasinya disebut induksi atau inhibisi.

2.      Membuat lintasan metabolisme beragam dalam kompartemen sel yang berada bisa mengkompartemen enzimnya.

3.      Inhibitor dan aktivator meregulasi enzim dengan mekanisme umpan balik untuk efisiiensi dalam zat dan energi srta menghindari pembuaran priduk secra berlebihan.

4.      Aktivasi enzim berupa regulasi enzim juga dapat dilakukan melalui modifikasi pascatranslasional.

D.REGULASI ENZIM

Seperti halnya katalisator, enzim dapat mempercepat reaksi kimia dengan menurunkan energi aktivasi. Enzim tersebut akan bergabung sementara dengan reaktan sehingga mencapai keadaan transisi dengan energi aktivasi yang lebih rendah daripada energi aktivasi yang diperlukan untuk mencapai keadaan transisi tanpa bantuan katalisator atau enzim.

    Enzim bekerja dengan regulasi tertentu.

Kinetika reaksi yang cepat, itulah kelebihan dari enzim. Namun kecepatan ini juga harus dikoordinasikan sedemikian rupa agar enzim yang bersangkutan tidak berada di jalan yang salah. Terdapat lima jenis pengaturan enzim yaitu:
Induksi-RepresiMekanisme ini merupakan regulasi yang ditujukan pada pangkalnya, yaitu pada tingkat DNA. Seperti yang sudah ditinjau sebelumnya bahwa enzim merupakan protein yang disintesis berdasarkan kode genetik yang terdapat pada DNA. Regulasi pada DNA ini pada akhirnya akan meregulasi sintesis enzim yang bersangkutan. Apabila sintesis enzim di-represi, maka artinya sedikit kerja. Sebaliknya apabila diinduksi, maka sintesis enzim akan dipercepat sehingga enzim akan banyak tersedia

    Regulasi Alosterik

Regulasi ini dilakukan oleh suatu senyawa kimia lain yang bukan merupakan substrat bagi enzim. Senyawa kimia ini, yang diistilahkan sebagai ‘aktivator/inhibitor alosterik’ dapat merubah bentukan 3-dimensi enzim sedemikian rupa sehingga enzim tersebut pada akhirnya akan bekerja lebih cepat atau lebih lambat. Perumusan kerja untuk model enzim alosterik dibuat oleh Monod, Wyman, dan Changeux. Model untuk kerja enzim yang seperti itu selanjutnya dikenal sebagai ‘cooperativity’ atau juga model MWC.

    Fosforilasi Enzim

Disini kita akan melihat enzim mengkatalisis enzim, tepatnya dalam reaksi fosforilasi atau mengikatkan gugus fosfat pada suatu enzim. Sebagian besar enzim di dalam tubuh kita kerjanya sangat terpengaruh dengan apa yang disebut sebagai kesetimbangan substrat-produk. Enzim memang dapat mempercepat reaksi perubahan substrat menjadi produk, namun tidak kuasa untuk mengubah proporsi alamiah dari keberadaan substrat-produk. Inilah kesetimbangan, suatu nilai tetap proporsi campuran substrat dengan produk. Seringkali ketika suatu reaksi yang dikatalisis oleh enzim sudah akan mencapai nilai kesetimbangan reaksinya, maka produk tersebut akan menghambat kerja enzim persis seperti regulasi alosterik. Regulasi seperti ini memang perlu ada, namun pada kondisi-kondisi tertentu hal ini perlu dihindari sehingga tercipta mekanisme seperti ini. Terdapat satu enzim khusus yang tugasnya memfosforilasi enzim regulator tersebut. Ketika enzim regulator tersebut terfosforilasi, maka enzim tersebut tidak akan dapat dihambat secara alosterik lagi. Tentu saja keadaan enzim yang terfosforilasi ini ada jangka waktunya dan juga terdapat enzim yang bertugas untuk mencopot gugus fosfat dari enzim regulator apabila sudah tidak diperlukan lagi.

E. Faktor- faktor yang Mempengaruhi Enzim

            Adapun faktor – faktor yang mempengaruhi enzim adalah sebagai berikut:

1. Suhu (temperatur)

Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu. Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi, sedangkan suhu yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim. Pada umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 30⁰ – 40 ⁰C.

2. Derajat keasaman (pH)

Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh : enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam).

3. Aktivator dan Inhibitor

Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor. Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :

• Inhibitor kompetitif

Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif enzim. Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan Hemoglobin pada rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi dengan penambahan konsentrasi substrat.

• Inhibitor nonkompetitif

Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.

4. Konsentrasi Enzim

Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.

5. Konsentrasi Substrat

Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim selanjutnya.

A.     ENZIM

Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein.

Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.
1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.
2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.

Enzim disintesis dalam bentuk calon enzim yang tidak aktif, kemudian diaktifkan dalam lingkungan pada kondisi yang tepat. Misalnya, tripsinogen yang disintesis dalam pankreas, diaktifkan dengan memecah salah satu peptidanya untuk membentuk enzim tripsin yang aktif. Bentuk enzim yang tidak aktif ini disebut zimogen.

Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.

1. Apoenzim
Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan, tergantung dari enzimnya.

2. Koenzim
Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan panas), mengandung ribose dan fosfat.
Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP berfungsi sebagai akseptor hidrogen.

Koenzim dapat bertindak sebagai penerima/akseptor hidrogen, seperti NAD atau donor dari gugus kimia, seperti AT P (Adenosin Tri Phosfat).

B.SIFAT SIFAT ENZIM

a. Enzim hanya mengubah kecepatan reaksi, artinya enzim tidak mengubah produk akhir yang dibentuk atau mempengaruhi keseimbangan reaksi, hanya meningkatkan laju suatu reaksi.

b. Enzim bekerja secara spesifik, artinya enzim hanya mempengaruhi substrat tertentu saja.

c. Enzim merupakan protein. Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti protein. Antara lain bekerja pada suhu optimum, umumnya pada suhu kamar. Enzim akan kehilangan aktivitasnya karena pH yang terlalu asam atau basa kuat, dan pelarut organik. Selain itu, panas yang terlalu tinggi akan membuat enzim terdenaturasi sehingga tidak dapat berfungsi sebagai mana mestinya.

d. Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit. Sesuai dengan fungsinya sebagai katalisator, enzim diperlukan dalam jumlah yang sedikit.

e. Enzim bekerja secara bolak-balik. Reaksi-reaksi yang dikendalikan enzim dapat berbalik, artinya enzim tidak menentukan arah reaksi tetapi hanya mempercepat laju reaksi sehingga tercapai keseimbangan. Enzim dapat menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa lain. Atau sebaliknya, menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu. Reaksinya dapat digambarkan sebagai berikut.

f. Enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah suhu, pH, aktivator (pengaktif), dan inhibitor (penghambat) serta konsentrasi substrat.

C.AKTIFASI ENZIM

Enzim dapat bekerja mmpercepat suatu reaksi dengan menurunkan energi aktivasi. Untuk bekerja, enzim membutuhkan substrat. Dengan menurunkan energi aktivasi, maka terbentuknya kompleks enzim-substrat menjadi lebih cepat, sehingga reaksi cepat terjadi. Cara aktivasi enzim: enzim merupakan suatu protein. Enzim akan teraktifkan saat masuk ke aparatus golgi, untuk penambahan suatu substansi dalam proses pematangan (packaging). Cara inaktivasi enzim dengan feed back mechanism. Ada 2 macam feed back, yaitu feed back positif (inducible), dan feed back negatif (inhibitor). Dengan mekanisme feed back negatif, enzim dapat diinaktifkan.
Contoh: acyltransferase, glycosiltransferase.

Salah satu sifat enzim yaitu bahwa enzim merupakan biokatalisator yang paling efisien. Dalam menjalankan tugasnya inilah ada beberapa hal yang mempengaruhi kecepetan reaksi yang dilakkan enzim, yang pastinya berhubungan erat dengan energi aktivasi.

Kecepatan reaksi yang tinggi dengan keberadaan enzim berhubungan dengan energi aktivasi. Maksud dar pernyaaan ini yaitu jika reaksi yang terjadi dalam sel berlangsung diluar sel, kecepatannya akan sangat lambat kecuali yang terjadi pada energi diberikan, misalnya dengan peningkatan suhu.  Sementara reaksi dalam sel berlangsung pada suhu sekitar lingkungannya (mis. 5^o - 40^oC).

Aktivasi enzim di dalam tubuh makhluk hidup di kontrol sel dengan cara berikut :

1.      Aktivasi enzim berupa produksi enzim dikontrol berkaitan dengan respon sel terhadap lingkungan, dengan cara transkripsi dan translasi gen enzim, dan bentuk regulasinya disebut induksi atau inhibisi.

2.      Membuat lintasan metabolisme beragam dalam kompartemen sel yang berada bisa mengkompartemen enzimnya.

3.      Inhibitor dan aktivator meregulasi enzim dengan mekanisme umpan balik untuk efisiiensi dalam zat dan energi srta menghindari pembuaran priduk secra berlebihan.

4.      Aktivasi enzim berupa regulasi enzim juga dapat dilakukan melalui modifikasi pascatranslasional.

D.REGULASI ENZIM

Seperti halnya katalisator, enzim dapat mempercepat reaksi kimia dengan menurunkan energi aktivasi. Enzim tersebut akan bergabung sementara dengan reaktan sehingga mencapai keadaan transisi dengan energi aktivasi yang lebih rendah daripada energi aktivasi yang diperlukan untuk mencapai keadaan transisi tanpa bantuan katalisator atau enzim.

    Enzim bekerja dengan regulasi tertentu.

Kinetika reaksi yang cepat, itulah kelebihan dari enzim. Namun kecepatan ini juga harus dikoordinasikan sedemikian rupa agar enzim yang bersangkutan tidak berada di jalan yang salah. Terdapat lima jenis pengaturan enzim yaitu:
Induksi-RepresiMekanisme ini merupakan regulasi yang ditujukan pada pangkalnya, yaitu pada tingkat DNA. Seperti yang sudah ditinjau sebelumnya bahwa enzim merupakan protein yang disintesis berdasarkan kode genetik yang terdapat pada DNA. Regulasi pada DNA ini pada akhirnya akan meregulasi sintesis enzim yang bersangkutan. Apabila sintesis enzim di-represi, maka artinya sedikit kerja. Sebaliknya apabila diinduksi, maka sintesis enzim akan dipercepat sehingga enzim akan banyak tersedia

    Regulasi Alosterik

Regulasi ini dilakukan oleh suatu senyawa kimia lain yang bukan merupakan substrat bagi enzim. Senyawa kimia ini, yang diistilahkan sebagai ‘aktivator/inhibitor alosterik’ dapat merubah bentukan 3-dimensi enzim sedemikian rupa sehingga enzim tersebut pada akhirnya akan bekerja lebih cepat atau lebih lambat. Perumusan kerja untuk model enzim alosterik dibuat oleh Monod, Wyman, dan Changeux. Model untuk kerja enzim yang seperti itu selanjutnya dikenal sebagai ‘cooperativity’ atau juga model MWC.

    Fosforilasi Enzim

Disini kita akan melihat enzim mengkatalisis enzim, tepatnya dalam reaksi fosforilasi atau mengikatkan gugus fosfat pada suatu enzim. Sebagian besar enzim di dalam tubuh kita kerjanya sangat terpengaruh dengan apa yang disebut sebagai kesetimbangan substrat-produk. Enzim memang dapat mempercepat reaksi perubahan substrat menjadi produk, namun tidak kuasa untuk mengubah proporsi alamiah dari keberadaan substrat-produk. Inilah kesetimbangan, suatu nilai tetap proporsi campuran substrat dengan produk. Seringkali ketika suatu reaksi yang dikatalisis oleh enzim sudah akan mencapai nilai kesetimbangan reaksinya, maka produk tersebut akan menghambat kerja enzim persis seperti regulasi alosterik. Regulasi seperti ini memang perlu ada, namun pada kondisi-kondisi tertentu hal ini perlu dihindari sehingga tercipta mekanisme seperti ini. Terdapat satu enzim khusus yang tugasnya memfosforilasi enzim regulator tersebut. Ketika enzim regulator tersebut terfosforilasi, maka enzim tersebut tidak akan dapat dihambat secara alosterik lagi. Tentu saja keadaan enzim yang terfosforilasi ini ada jangka waktunya dan juga terdapat enzim yang bertugas untuk mencopot gugus fosfat dari enzim regulator apabila sudah tidak diperlukan lagi.

E. Faktor- faktor yang Mempengaruhi Enzim

            Adapun faktor – faktor yang mempengaruhi enzim adalah sebagai berikut:

1. Suhu (temperatur)

Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu. Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan enzim meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu yang terlalu tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut denaturasi, sedangkan suhu yang terlalu rendah dapat menghambat kerja enzim. Pada umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu antara 30⁰ – 40 ⁰C.

2. Derajat keasaman (pH)

Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh : enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam).

3. Aktivator dan Inhibitor

Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor. Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :

• Inhibitor kompetitif

Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga molekul tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi aktif enzim. Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan Hemoglobin pada rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi dengan penambahan konsentrasi substrat.

• Inhibitor nonkompetitif

Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.

4. Konsentrasi Enzim

Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.

5. Konsentrasi Substrat

Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan reaksi bila jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim berikatan dengan substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan kecepatan reaksi enzim selanjutnya.